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科學家們已經確定了賦予蜘蛛絲卓越強度和靈活性的分子相互作用機制,這為新型仿生材料的開發打開了大門,這些材料可以用于飛機、保護服以及醫療應用,甚至有助于我們更好地理解阿爾茨海默病等神經系統疾病。
這些研究結果已在《美國國家科學院院刊》上發表,由倫敦國王學院和圣地亞哥州立大學(SDSU)的研究人員進行,確立了一般設計原則,這些原則可以指導新一類高性能、可持續的纖維開發。
這項聯合研究首次展示了構成蜘蛛絲蛋白的氨基酸是如何相互作用,表現得像分子“貼紙”的。
“潛在的應用范圍廣泛——輕質防護服、飛機部件、可生物降解的醫療植入物,甚至軟體機器人也能從這些利用自然原理工程化的纖維中獲益,”計算材料科學教授克里斯·洛倫茨說。
蜘蛛絲的強度按重量計算比鋼鐵更強,韌性比凱夫拉爾(制造防彈背心的材料)更強。這種卓越的天然材料不僅構成了蜘蛛網的框架,還用于懸掛,研究人員長期以來一直試圖理解如何重現其獨特的特性。
拖絲是在蜘蛛的絲腺中產生的,蛋白質以一種叫做“絲液”的濃縮液體形式儲存,然后被紡成固體纖維。
雖然已知這些蛋白質首先會凝聚成液態小滴,然后被擠壓成纖維,但將這一過程與絲綢最終結構聯系起來的分子機制仍然不清楚。
這個跨學科團隊,由化學家、生物物理學家和工程師組成,使用了一系列先進的計算和實驗工具——包括分子動力學模擬、AlphaFold3結構建模和核磁共振光譜——來證明氨基酸精氨酸和酪氨酸的相互作用會觸發蛋白質的初始聚集。
重要的是,這些相同的相互作用在絲綢纖維形成時持續存在,幫助形成負責其卓越機械性能的復雜納米結構。
“這項研究提供了一個原子層面的解釋,說明無序蛋白質是如何組裝成高度有序、高性能的結構,”洛倫茨說。
負責美國方面研究的圣地亞哥州立大學物理與分析化學教授格雷戈里·霍蘭德表示,讓人最驚訝的結果之一是這個過程的化學復雜性。
霍蘭德說:“讓我們意外的是,絲綢——我們通常認為是一種美麗簡單的天然纖維——實際上依賴于一種非常巧妙的分子機制。我們發現的這些相互作用在神經遞質受體和激素信號傳導中也有應用。”
他建議這些發現因此可以應用于人類健康研究。
“絲蛋白經歷相分離并形成富含β-片層的結構的方式,與我們在阿爾茨海默病等神經退行性疾病中觀察到的機制相似。研究絲綢為我們提供了一個干凈且經過進化優化的系統,以幫助我們理解相分離和β-片層形成是如何被控制的,”霍蘭德補充道。
更多信息如下:漢娜·R·約翰遜等人,Arg–Tyr陽離子–π相互作用驅動原生蜘蛛拖線絲的相分離和β-片層組裝,《美國國家科學院院刊》(2025)。 DOI: 10.1073/pnas.2523198122
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